Kemi

Reflektionsmetoder inom IR-spektroskopi


ATR-spektroskopi - Introduktion

ATR-spektroskopi möjliggör ytanalys av prover som kan bringas i kontakt med en kristall med högt brytningsindex. Eftersom strålningen styrs av total reflektion vid gränssnittet av ATR-kristallen kommer den bara i kontakt med provets yta.

princip

Total reflektion observeras när strålningen av elektromagnetisk strålning vid gränsen mellan en optiskt tät (ATR-kristall med brytningsindex) n1) och ett optiskt tunt medium (prov med brytningsindex n2) äger rum vid en infallsvinkel som är större än den kritiska vinkeln αG vilket är total reflektion. (Om en ljusstråle passerar från det optiskt tätare till det optiskt tunnare mediet uppstår reflektion. Den reflekterade delen av den infallande strålningen ökar med den ökande infallsvinkeln. Hela strålningen reflekteras när gränsvinkeln för total reflektion har uppnåtts. )

Denna kritiska vinkel ges av:

syndαG=n1n2n1 - Brytningsindex för ATR-elementet (optiskt tätt) n2 - provets brytningsindex (optiskt tunt)

med n1>n2

Vid total reflektion förskjuts ljusstrålen i sidled i storleksordningen en våglängd (Goos-Hänchen-effekten). Processerna mellan dessa två punkter i det optiskt tunnare mediet (provet) beskrivs med teorin om det evanescenta fältet.

använda sig av

Kvantitativa och kvalitativa analyser av ytor med avseende på

  • kemisk sammansättning
  • Lagerstruktur
  • Diffusionsprocesser
  • Adsorptionsprocesser
  • Övervakning av kemiska reaktioner på ytor

Tunnare, mindre, snabbare - hur IR-spektroskopi hjälper till att belysa den funktionella mekanismen hos biologiska och biomimetiska system

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Kemiska fakulteten - Biofysisk kemi, Bielefeld University, Universitätsstrasse 25, 33615 Bielefeld (Tyskland)

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Kemiska fakulteten - Biofysisk kemi, Bielefeld University, Universitätsstrasse 25, 33615 Bielefeld (Tyskland)

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Abstrakt

Bra vibrationer: I denna Minireview presenteras nya spektroskopiska metoder för analys av biomolekyler. Forskningen går för närvarande framåt till allt tunnare (ned till ett enda lager), mindre (ned till en enda molekyl) eller snabbare (upp till femtosekund) områden. Ytkänsliga vibrationsspektroskopitekniker som SEIRAS, SFG och SNIM samt ultrasnabba metoder för 1D och 2D IR-spektroskopi presenteras.

Abstrakt

Nya vibrationsspektroskopiska tekniker är mycket lovande metoder för undersökning av biologiska material, eftersom de möjliggör en mycket hög rumslig och tidsmässig upplösning med minimal påverkan på det system som ska undersökas. Denna minireview diskuterar dessa tekniker och deras potentiella implikationer för biologiska och biomimetiska system. Presenterade är z. B. spårning av konformationsförändringar i peptider med fs-upplösning och nm-känslighet med 2D-IR-spektroskopi samt undersökning av effekten av en applicerad membranpotential på individuella protonöverföringssteg inom integrala membranproteiner med ytförstärkt infraröd differensabsorptionsspektroskopi . Vibrationsspektra för ett molekylärt monolager kan registreras med hjälp av summafrekvensgenereringen, medan skanning av närfälts-IR-mikroskopi gör det möjligt att registrera kemiska bilder av en yta med en lateral upplösning på <50 nm.


Tunnare, mindre, snabbare - hur IR-spektroskopi hjälper till att belysa den funktionella mekanismen hos biologiska och biomimetiska system

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Kemiska fakulteten - Biofysisk kemi, Bielefeld University, Universitätsstrasse 25, 33615 Bielefeld (Tyskland)

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Kemiska fakulteten - Biofysisk kemi, Bielefeld University, Universitätsstrasse 25, 33615 Bielefeld (Tyskland)

Institutionen för fysik - Experimentell molekylär biofysik, Free University of Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin (Tyskland), Fax: (+49) 30-838-56510 http://www.physik.fu-berlin.de/einrichtungen/ag /ag -heble / index.html

Institutionell inloggning
Logga in på Wiley Online Library

Om du tidigare har fått åtkomst med ditt personliga konto, vänligen logga in.

Köp omedelbar åtkomst
  • Obegränsad visning av artikeln / kapitlet PDF och eventuella tillhörande tillägg och figurer.
  • Artikel/kapitel kan skrivas ut.
  • Artikel / kapitel kan laddas ner.
  • Artikel / kapitel kan inte omfördelas.

Abstrakt

Nya vibrationsspektroskopiska tekniker är mycket lovande metoder för undersökning av biologiska material, eftersom de möjliggör en mycket hög rumslig och tidsmässig upplösning med minimal påverkan på det system som ska undersökas. Denna minireview diskuterar dessa tekniker och deras potentiella implikationer för biologiska och biomimetiska system. Presenterade är z. B. spårning av konformationsförändringar i peptider med fs-upplösning och nm-känslighet med 2D-IR-spektroskopi samt undersökning av effekten av en applicerad membranpotential på individuella protonöverföringssteg inom integrala membranproteiner med ytförstärkt infraröd differensabsorptionsspektroskopi . Vibrationsspektra för ett molekylärt monolager kan registreras med hjälp av summafrekvensgenereringen, medan skanning av närfälts-IR-mikroskopi gör det möjligt att registrera kemiska bilder av en yta med en lateral upplösning på <50 nm.


Insikter i distributionen av CO2-Molekyler och deras tidsmässiga utveckling genom mikroavbildning med IR-spektroskopi och molekylär dynamisk modellering

CO2- Motorväg: Kompaniet2-Koncentration i en ZIF-8 @ 6FDA-DAM-MMM under transient adsorption följdes av IR-mikroavbildning. Kompaniet2-Molekyler flyttas från ZIF-8-fyllmedlet, som fungerar som en "expressway", till den omgivande polymeren. Vid gränsytan fyllmedel/polymer ett lager med hög CO2Koncentration bildades. En mikroskopisk förklaring av det första steget av detta fenomen föreslås med hjälp av molekylär modellering.

Abstrakt

Utvecklingen av CO2-Koncentration av en ZIF-8 @ 6FDA-DAM-Mixed-Matrix-Membrane inspelad spatialt och temporärt löst under adsorptionsprocessen. Genom utvecklingen av CO2Koncentrationen löses upp, det observeras att CO2-Molekyler från ZIF-8-fyllmedlet, som fungerar som en "expressway" för masstransport, kommer in i den omgivande polymeren. Ett lager med hög CO bildas2-Koncentration vid MOF/polymermellanskiktet, som uppstår vid hög CO2-Gastrycket tränade starkare. En mikroskopisk förklaring av ursprunget till detta fenomen föreslås baserat på molekylär simulering. Med hjälp av en beräkningsmetod baserad på kvantmekaniska och kraftfältsbaserade beräkningar förutsägs bildandet av mikrohålrum i MOF/polymermellanskiktet. Stora kanoniska Monte Carlo-simuleringar visar också att CO2-Molekyler tenderar att föredra att stanna i dessa mikrohåligheter, av vilka man kan dra slutsatsen att detta är CO2- Underlättar anrikning i mellanskiktet.

Som en service till våra författare och läsare tillhandahåller denna tidskrift stödinformation från författarna. Sådant material är referentgranskat och kan omorganiseras för onlineleverans, men är inte kopieringsredigerat eller typsatt. Tekniska supportfrågor som uppstår från stödjande information (andra än saknade filer) bör ställas till författarna.

Filnamn Beskrivning
ange201713160-sup-0001-misc_information.pdf1,9 MB Kompletterande

Observera: Utgivaren ansvarar inte för innehållet eller funktionen hos någon stödjande information som tillhandahålls av författarna. Alla frågor (förutom saknat innehåll) ska riktas till motsvarande författare för artikeln.


Titta på Water Migration around a Peptide Bond †

Denna studie stöddes av MEXT (prioriterat område 477 Japan), Core-to-Core-programmet för JSPS och DFG (bidragsnummer DO 729/4). Vi tackar Kenji Sakota (Kyushu University) och Shun-ichi Ishiuchi (Tokyo Institute of Technology) för stimulerande diskussioner. M. Schmies är tacksam för ett Elsa Neumann-stipendium.

Abstrakt

På en slingrande stig: Rörelsen av en enkel vattenligand runt en peptidbindning i acetanilid undersöktes i realtid med tidsupplöst IR-spektroskopi. Utlöst av fotojonisering frigörs vattenliganden från CO-sidan av peptidbindningen och fångas upp på NH-sidan av samma peptidbindning efter en migrationsfas på 5 ps (se bild).

Detaljerade fakta av betydelse för specialistläsare publiceras som "Supporting Information". Sådana dokument är peer-reviewed, men inte kopieringsredigerade eller typsatta. De görs tillgängliga som inlämnade av författarna.

Filnamn Beskrivning
ange_201203296_sm_miscellaneous_information.pdf2,2 MB Diverse Information

Observera: Utgivaren ansvarar inte för innehållet eller funktionen hos någon stödjande information som tillhandahålls av författarna. Alla frågor (förutom saknat innehåll) ska riktas till motsvarande författare för artikeln.

Anmärkning för artiklar publicerade sedan 1962:

Ett sökfel kan ha inträffat.

Det här är tysk version av tillämpad kemi.

Citera inte denna version ensam.

Ta mig till den internationella versionen med citerbara sidnummer, DOI och citatexport.


Reflektionsmetoder inom IR-spektroskopi - kemi och fysik

Ett vänligt hej till alla.

Jag måste lösa följande uppgift.

Givet är IR-spektra för
Kaliumpermanganat
Kaliummanganat
Kaliumhypomanganat

. men inte tilldelad. Det borde jag göra.

Det verkliga problemet med detta är att jag inte vet hur.
Jag skulle på något sätt behöva använda kraftkonstanten för Mn-O-bindningen
kan förklara. men hur får jag ut det.

eller låt oss fråga så. hur förändras denna ständiga med ökande
Oxidationstal, ökar det också?

Hoppas du kan hjälpa mig

Det kan man inte säga generellt, men här skulle jag i alla fall
förvänta sig för sträckande vibrationer av manganater.

Om jag minns halvvägs rätt är det annorlunda
Anjonernas symmetri är ansvarig för skillnaderna i spektra.
I vilket område absorberar de? I vilken matris finns de
blivit mätt?

Jag känner inte till matrisen. det här är bara en övning.
och jag är bara tänkt att tilldela spektra. inte längre.


Fysiska grunder för IR-spektroskopi

Författare: gädda, Thomas

  • Förklarar sambanden mellan molekylstruktur, bindning och band i IR-spektrumet
  • Skapar också grunden för att förstå mer komplexa strukturer
  • Med konkreta praktiska exempel

Köp den här boken

  • ISBN 978-3-658-27535-8
  • Digitalt vattenmärkt, DRM-fri
  • Inkluderat format: PDF, EPUB
  • e-böcker kan användas på alla läsenheter
  • Omedelbar nedladdning av e-bok efter köp
  • ISBN 978-3-658-27534-1
  • Fri frakt för privatpersoner över hela världen
  • Institutionella kunder bör ta kontakt med sin kontoansvarige
  • Vanligtvis redo att skickas inom 3 till 5 arbetsdagar, om det finns i lager

Den som ser ett IR-spektrum för första gången blir ofta chockad av mängden band som dyker upp. Detta grundläggande ger en översikt över infraröd spektroskopi och visar att sambanden mellan molekylstruktur, bindning och band i IR-spektrat inte är så svåra att förstå. För detta ändamål bygger analogin mellan en mekanisk fjäderpendel en bro till oscillerande molekyler och slutligen verkliga IR-spektra. Beväpnad på detta sätt diskuteras några specifika exempel och grunden för att förstå mer komplexa spektra läggs.

Dr. Thomas Hecht är utbildad kemist och undervisar i kemi och fysik som naturvetenskaplig lärare vid Carl Engler-skolan i Karlsruhe.


Beskrivning IR-spektroskopi

IR-spektroskopi bygger på principen om absorption av IR-strålning. Den absorberade energin exciterar vibrationer i molekylerna, varför denna typ av spektroskopi också kallas vibrationsspektroskopi. Den här videon introducerar grunderna, metoderna och tillämpningarna av IR-spektroskopi.

Transkript IR-spektroskopi

Hej och välkommen!

Ämnet för den här videon är: Infraröd spektroskopi, även kallad IR-spektroskopi.

Efter videon kommer du att veta: 1. vad IR-spektroskopi är, 2. hur det fungerar och 3. var det används.

För att förstå den här videon bör du dock redan veta vad spektroskopi är i allmänhet och hur UV-Vis-spektroskopi fungerar i synnerhet. Det är också viktigt att du vet vad det elektromagnetiska spektrumet är och även vad en dipol är.

Först och främst, vad är IR-spektroskopi? Vid denna tidpunkt är det vettigt att komma ihåg hur UV-Vis-spektroskopi fungerar. Du minns? Vi hade en genomskinlig provbehållare som innehöll ämnet som skulle undersökas. Behållaren bestrålades sedan med elektromagnetisk strålning av en viss våglängd, varvid en del av denna strålning absorberades av provet och en del av strålningen kunde penetrera provet. En detektor fanns bakom provet som kunde mäta hur mycket strålning provet kunde tränga igenom, vilket också gjorde det möjligt att dra slutsatser om hur mycket strålning som absorberades av provet. Metoden resulterade därför i att absorptionen av elektromagnetisk strålning mättes vid olika våglängder, som dock alla låg inom ett visst spektralområde, nämligen området för ultraviolett ljus, det vill säga UV-ljus och synligt ljus.

IR-spektroskopi fungerar faktiskt på exakt samma sätt, med den enda skillnaden att infraröd strålning används istället för UV-strålning eller synligt ljus. Infraröd strålning har en våglängd som ligger ungefär i μm-området och har därför mycket lägre energi än UV-strålning eller synligt ljus. Om UV eller synligt ljus hade tillräckligt med energi för att excitera valenselektroner i atomerna, är energin från IR-strålningen bara tillräcklig för att utlösa vibrationer i molekylerna. Och det är också anledningen till att man ofta talar om vibrationsspektroskopi istället för IR-spektroskopi.

Men exakt hur fungerar det? Vad exakt händer när en molekyl är upphetsad att vibrera? Jag skulle vilja visa detta med SO2-molekylens vibrationer. Svaveldioxidmolekylen består av 1 svavelatom och 2 syreatomer och har en vinklad molekylform på grund av det ensamma elektronparet på svavelatomen. Denna molekyl kan utföra 3 olika typer av vibrationer. I den första av dessa svängningar oscillerar de två syreatomerna unisont längs sina bindningar. Det ser ut ungefär så här. I den 2:a svängningen vibrerar de två syreatomerna också längs sina bindningar, men inte längre i samma mod, t.ex. B. så. Vid den 3:e svängningen deformeras hela molekylen på ett sådant sätt att bindningsvinkeln blir större och mindre, ungefär så här. Den 1:a av dessa 3 typer av vibrationer kallas den symmetriska töjningsvibrationen, den 2:a är den asymmetriska töjningsvibrationen och den 3:e är flexionsvibrationen. Fler typer av vibrationer än dessa 3 är inte möjliga med SO2.

Nu är det så att var och en av dessa 3 vibrationer behöver sin egen mängd energi för att komma igång. Och denna energi tillhandahålls av den bestrålade IR-strålningen, beroende på våglängden. Exakt 3 våglängder av IR-området absorberas av SO2 och följaktligen kommer vårt IR-spektrum också att innehålla 3 absorptionsmaxima, 1 för varje typ av vibration.

Nu en mycket viktig notering: För att IR-strålning överhuvudtaget ska absorberas måste ett mycket specifikt krav uppfyllas. Molekylens dipolmoment måste förändras under svängningens förlopp. Med andra ord: endast vibrationer där molekylens dipolmoment förändras ger en IR-signal. Jag skulle vilja visa det genom att använda CO2-molekylens sträckande vibrationer. Även här har vi en symmetrisk och en asymmetrisk sträckvibration. Om du nu jämför de två oscillationstillstånden för den asymmetriska svängningen, kommer du att finna att de har ett annat dipolmoment. Detta innebär att dipolmomentet ändras under svängningens förlopp. Om du inte förstår det här, vänligen titta på motsvarande video "Dipole". Vid symmetrisk svängning har båda svängningstillstånden däremot ett dipolmoment på 0. Följaktligen kan man säga: Dipolmomentet förändras inte. Därför skulle den asymmetriska oscillationen visas som en signal i vårt IR-spektrum, medan den symmetriska svängningen inte skulle göra det.

Nu några ord om representationen av IR-spektra. Du vet redan från UV-spektroskopi att där fördes spektrumet in i ett diagram, som består av en y- och en x-axel, där x-axeln anger våglängden och y-axeln anger utsläckningen, det vill säga det absorberade ljus. I princip skulle detta kunna göras på samma sätt i IR-spektroskopi. Det har dock blivit vanlig praxis att beteckna axlarna olika, även om samma information naturligtvis visas. Y-axeln betecknas vanligtvis med ett stort T, x-axeln med ett litet ν med en våg ovanpå. Stort T står för transmissionen, det vill säga för intensiteten av den utsända strålningen, och specifikt angivet som en procentandel av den utstrålade strålningen. Maxvärdet är logiskt sett 100%, vilket betyder inget annat än att 100% av ljuset släpptes igenom och 0% absorberades.

kallas också vågtalet och det är inget annat än den reciproka av våglängden: ν ^

= 1 / λ. Följaktligen är dess enhet också den reciproka av ett segment, och vanligtvis tas cm ^ -1. Vanligt använda vågtal ligger i intervallet 2800-400 per cm. Spektrum för SO2 som visas som ett exempel ser ut ungefär så här. Varje topp står för en vibration, den vänstra toppen för den asymmetriska sträckvibrationen, den mellersta toppen för den symmetriska sträckvibrationen och den högra toppen för den böjande vibrationen. Tja, SO2 är en relativt liten, relativt primitiv molekyl. Den består av ett fåtal atomer och kan därför också utföra relativt få typer av vibrationer.

IR-spektroskopi används dock mest inom organisk kemi, vilket gör att vi har att göra med mycket mer komplicerade molekyler. Spektran ser då motsvarande komplicerade ut. Detta spektrum är nu ett fantasispektrum, men det har de typiska egenskaperna. Du kan vanligtvis dela in IR-spektra i 2 områden. Å ena sidan finns det intervallet mellan 2800 och cirka 1500 per cm, vilket anger det intervall inom vilka enskilda funktionella grupper utför typiska vibrationer. Det andra området täcker ungefär vågtalen 1500 till 400 per cm och står för det område där en komplex organisk molekyl som helhet svänger. Detta område kallas vanligtvis fingeravtrycksområdet, vilket är helt logiskt eftersom det är något som liknar ett typiskt fingeravtryck av en viss molekyl.

Och det är också uppenbart vilken information som kan hämtas från dessa två områden. Det första området kan användas för att identifiera individuella funktionella grupper som finns i molekylen. Det betyder att du också kan förutsäga vilken ämnesklass det är, en alkohol, en alkan eller vad som helst. Fingeravtrycksområdet, å andra sidan, används för att identifiera den exakta molekylen, och detta görs vanligtvis med hjälp av jämförelsespektra. Om 2 föreningar i IR-spektrumet har ett identiskt fingeravtrycksområde, så är molekylerna vanligtvis identiska. Tidigare var det en extremt mödosam aktivitet att jämföra områden med fingeravtryck. Nuförtiden gör datorer det.

Och det för oss till frågan: Var används IR-spektroskopi egentligen? Tja, det huvudsakliga tillämpningsområdet för IR-spektroskopi är uppenbart: det är identifieringen av föreningar i organisk kemi. Ett annat område är att spåra reaktionshistorier. Detta görs genom att ta ett prov från reaktionsblandningen vid olika tidpunkter och sedan undersöka det och sedan bestämma den tidpunkt då den önskade produkten skapades. Till exempel spelar denna metod en extremt viktig roll vid processtyrning inom den kemiska industrin. Ett annat, mer akademiskt användningsområde för IR-spektroskopi är mätning eller beräkning av bindningsstyrkor. Eftersom molekylens svängningar sker runt bindningarna kan man tänka sig att energin som en svängning startar vid också beror på bindningens styrka. Mycket information om typen eller styrkan av en bindning kan då härledas från detta sammanhang.

Så och det leder oss till slutet av den här videon. Vi lärde oss: 1. vad IR-spektroskopi är, 2. hur det fungerar, nämligen via excitation av molekylära vibrationer, och 3. var det används.


Ansökan om lärlingsplats som kemi- och läkemedelsteknolog EFZ följer processen som visas nedan.

Testa lärlingsprocess

  • Professionell rundtur
  • Praktiskt arbete i produktionen
  • Varaktighet 2 dagar

Innehållet i ansökningsunderlaget

  • ansökningsbrev
  • CV med foto
  • Skolrapporter för hela högstadiet
  • Rättegångsrapporter
  • Kontrollera S2, Basic / Multicheck, signalbox 8 (om tillgänglig)

Professionellt lämplighetstest

Jobbintervju


Flerdimensionell infraröd spektroskopi

Multidimensionell infraröd spektroskopi: varje blivande kemist konfronteras med en mängd olika analytiska tekniker i sin akademiska utbildning. Spektroskopi, det vill säga belysande av ämnens molekylära struktur med hjälp av elektromagnetisk strålning, spelar en central roll i detta. Infraröd (IR) spektroskopi ger insikter i formen av molekyler genom att stimulera deras svängningar med infrarött ljus. Kunskapen om materiens vibrationsstruktur är så viktig att det nu är omöjligt att föreställa sig grundutrustningen i kemiska forskningslaboratorier utan moderna FTIR-spektrometrar (Fourier Transform IR).

Med utvecklingen mer avstämbar Laserljuskällor Inom det infraröda spektralområdet och möjligheten att generera högenergiska IR-pulser med en varaktighet på ca 100 femtosekunder (10 -13 s) har en liten revolution inom IR-spektroskopi nyligen initierats [1,2]. Analogt med multidimensionell kärnmagnetisk resonansspektroskopi (NMR), som belönades med Nobelpriset i kemi till Richard Ernst för mer än 20 år sedan, kan sådana ultrakorta laserpulser nu också användas för att registrera flerdimensionella vibrationsspektra koherent och därmed öka informationsinnehållet i IR-spektroskopi många gånger om.

Många pulser, flerdimensionella spektra
Vibrerande grupper av molekyler kan interagera med varandra och kopplingarna uttrycks i kvantmekaniska störningar av vibrationsresonanserna. Dessa kan dock inte tydligt identifieras i det konventionella FTIR-spektrumet och absolut inte utvärderas kvantitativt. Genom att bestråla det vanligtvis flytande provet med en sekvens av IR-laserpulser och spektral analys av den infraröda emissionen som emitteras koherent av provet i två frekvensdimensioner, kan sådana kopplingar inom vibrationsresonanserna kännas igen som off-diagonala signaler (så kallade "korsning") toppar"). Vi talar om infraröd korrelationsspektroskopi (eller 2DIR-COZY). Genom att variera tidsintervallen inom pulssekvensen kan det klargöras om vissa vibrationsresonanser som ett resultat av en dynamisk strukturförändring på molekylnivå övergår i varandra över tid. Detta kan till exempel orsakas av en spontan kemisk process eller till och med av en externt påtvingad (t.ex. fotokemisk) reaktion. Här används så kallad infraröd utbytesspektroskopi (eller 2DIR-EXSY).

Struktur för 2DIR-spektroskopi
Den instrumentella strukturen hos en 2DIR-spektrometer är tyvärr fortfarande mycket komplex. Detta beror främst på det faktum att livslängden för exciterade oscillationstillstånd i vätskefasen endast mycket sällan överstiger flera hundra pikosekunder (10 -10 s) och att tidsskalorna på vilka 2DIR-spektra kan registreras beror på dessa mycket korta T1 tiderna är begränsade. Som ett resultat behöver du först en femtosekundlaser (den så kallade "front-end" vanligtvis en Ti: safirlaser som avger runt 800 nm), vars ljuspulser driver icke-linjära optiska frekvensomvandlare. Dess uppgift är att omvandla ljusblixtarna från "fronten" till infraröda pulser, vars frekvenser är anpassade till oscillationsresonanserna hos provet som ska undersökas. Dessutom behöver du ett optiskt system (2DIR-interferometern) som kan syntetisera pulssekvenser med varierande fördröjningstider från de avstämbara och ultrakorta infraröda pulserna. Slutligen krävs ett infrarött detektionssystem som innefattar en gitterspektrograf, en IR-linjesensor och en analog-till-digital-omvandlare. Alla nämnda enheter styrs av en dator som även sköter databehandlingen. Ett intryck av den instrumentella komplexiteten hos 2DIR-spektrometern byggd vid universitetet i Bonn ges genom att titta direkt in i laboratoriet (se öppningsbilden) och den schematiska strukturen som visas i figur 1.

applikationsområden
Användningsområdena för 2DIR-spektroskopi är extremt olika och sträcker sig från Strukturförklaring i biokemiska system upp till gränssnittsanalys av mjukt kondenserat material. I denna punkt hänvisas därför endast kort till nyligen publicerade översiktsartiklar [3 - 5]. Metodens potential kan dock visas särskilt imponerande på basis av belysningen av molekylär dynamik i vätebryggade system. Den lokala geometrin för vätebindningar kan undersökas med hjälp av sträckvibrationer av grupper av molekyler som är involverade i bildandet av vätebindningar. Detta kan illustreras med hjälp av FTIR-spektrumet för en enkel tvåvärd alkohol såsom pinacol (se fig. 2). I opolära lösningsmedel som koltetraklorid bildas en intramolekylär vätebindning mellan de två hydroxylgrupperna i diolen. I det relevanta spektralområdet för OH-sträckningsvibrationerna runt 3500 cm -1 har denna förening två tydligt separerade absorptionsband. En första högfrekvent resonans kan spåras tillbaka till den fria OH-oscillatorn, som fungerar som en H-bryggacceptor. Ett andra lågfrekvent band orsakas av den bundna OH-oscillatorn, som fungerar som en H-brygggivare. Denna uttalade känslighet hos vissa grupper av molekylers sträckande vibrationsfrekvens för bildandet av vätebindningar är ett mycket allmänt fenomen som kan tillskrivas laddningsöverföringskaraktären hos den icke-kovalenta H-bindningen [6].

Vilken information ger 2DIR-spektroskopi som inte kan läsas från ett konventionellt FTIR-spektrum? Kortfattat är svaret: H-brons dynamik när det gäller dess livslängd! För att demonstrera detta överväger vi två 2DIR-EXSY-spektra (Fig. 2) inspelade vid olika fördröjningstider. Omedelbart efter att provet har interagerat med en första resonanslaserpuls avslöjar 2DIR-spektrumet i området för den fundamentala exciteringen endast signaler längs den diagonala frekvensaxeln (dvs på den vita linjen längs vilken ν1 = ν3 är). En uppsättning motsvarande diagonala signaler är inom området för övertonsexcitation (ν1 = ν3 - Δ och Δ = vibrationernas anharmonicitet) kan också kännas igen. Frånvaron av snabba "korstoppar" visar att OH-sträckningsvibrationerna endast kan kopplas mycket svagt trots bildandet av H-bryggan mellan de två hydroxylgrupperna. Schaut man sich aber nun das 2DIR-Spektrum zu späteren Zeiten an, dann stellt man fest, dass solche „cross-peaks“ langsam anwachsen, also erst mit einer gewissen Verzögerung auftreten. Dies ist ein eindeutiger Hinweis dafür, dass sich die beiden OH-Oszillatoren ineinander umwandeln können und dass die Wasserstoffbrücke ihre Richtung umkehren kann. Eine Hydroxylgruppe, die ursprünglich als H-Brückenakzeptor bei der hohen Resonanzfrequenz markiert wurde, erscheint im 2DIR-Spektrum zu einem späteren Zeitpunkt bei der niedrigen Resonanzfrequenz des H-Brückendonors. Da es sich bei diesem chemischen Austausch um einen spontanen Prozess handelt, ist der umgekehrte Vorgang der Umwandlung eines gebundenen OH-Oszillators in einen freien ebenso wahrscheinlich. Folgerichtig beobachtet man die verzögerten „cross peaks“ daher symmetrisch um die Diagonale. Eine genaue Analyse der Serie von 2DIR-Spektren liefert eine Lebensdauer der H-Brücke von Pinakol in CCl4 bei Zimmertemperatur von 2 ps. In einem kürzlich in der Angewandten Chemie erschienenen Artikel beschreiben Olschewski et al. im Detail die Natur der intramolekularen Bewegung des Pinakols, die zur Richtungsumkehr der H-Brücke führt und dort auch anschaulich als „Flip-Flop“ bezeichnet wird [7].

Bedeutung des „Flip-Flops“
Solche einmaligen Befunde zur Dynamik von Wasserstoffbrücken sind für ein umfassendes Verständnis einer Vielzahl von biochemisch oder technologisch bedeutsamen Prozessen zwingend erforderlich. Exemplarisch sei an dieser Stelle der Protonentransport genannt, der bei der zellulären Energieerzeugung in Form von ATP durch Membranproteine eine Schlüsselstellung einnimmt. Ebenso spielt der Protonentransport die entscheidende Rolle bei der Umwandlung von chemischer Energie zu elektrischem Strom im Innern von Brennstoffzellen. Dem Chemiestudierenden wird schon frühzeitig in seiner akademischen Ausbildung erläutert, dass Protonen und Hydroxidionen in wässrigen Medien außerordentlich hohe Leitfähigkeiten besitzen. Die hohen Wanderungsgeschwindigkeiten dieser Ionen werden in der Regel in chemischen Lehrbüchern mit dem Grotthus-Mechanismus [5] begründet. Schematisch und stark vereinfacht ist dieser Mechanismus in Abbildung 3 abgebildet.

Ein eindimensionaler Draht von Wasserstoffverbrückten Struktureinheiten, entlang dessen ein Proton transportiert werden kann, ist dadurch gekennzeichnet, dass seine individuellen H-Brücken kollektiv in ein und dieselbe Richtung zeigen. Der Grotthus-Mechanismus ermöglicht dabei die effiziente Wanderung der positiven Ladung über große Abstände unter Vermeidung molekularer Bewegungen mit großer Amplitude. Theoretische und experimentelle Studien belegen, dass in wässrigen Volumenphasen das Brechen und Knüpfen von HBrücken in der zweiten Solvathülle des Protons die eigentliche Migration der positiven Ladung in die Wege leitet [8]. Dank dieser Arbeiten sind wir heute im Besitz einer recht detaillierten Vorstellung des eigentlichen Ladungstransports. Der Durchtritt des Protons über den eindimensionalen Draht hinweg hinterlässt eine Umorientierung der individuellen Wasserstoffbrücken, was den Transport einer nachfolgenden Ladung verhindert. Insbesondere in biochemischen Systemen stellt sich daher die Frage, auf welchem Wege die ursprüngliche Ausrichtung des H-Brückendrahts wieder hergestellt werden kann und wie eine (für die Funktion des Proteins essentielle) unidirektionale Protonenleitfähigkeit wieder sichergestellt werden kann. Wie schnell kann also ein solcher Draht umorientiert und für den Transport des nächsten Protons wieder hergerichtet werden?

Grundsätzlich erfordert die kollektive Umkehr der H-Brücken nach Transmission des Protons die anschließende Wanderung eines Strukturdefekts. Dabei unterscheiden wir zwischen zwei Arten von Strukturdefekten, die bereits vor mehr als 60 Jahren durch Bjerrum vorgeschlagen wurden [6]. Sogenannte L-Defekte sind dadurch gekennzeichnet, dass eine Wasserstoffbrücke im H-Brückennetzwerk frei von H-Atomen ist. Demgegenüber ist im sogenannten D-Defekt eine H-Brücke mit zwei H-Atomen gleichzeitig besetzt. Die jüngsten Arbeiten zur H-Brückenumkehr mit Hilfe der ultraschnellen 2DIR-Spektroskopie liefern nun erstmalig Rückschlüsse auf diesen fundamentalen Prozess der Defektwanderung. Es zeigte sich, dass der D-Defekt-Transport gegenüber dem Transport eines L-Defekts energetisch günstiger ist und dass grundsätzlich die Wanderung der Bjerrum‘schen Fehlstelle für die unidirektionale Protonenleitfähigkeit geschwindigkeitsbestimmend ist. Ob diese Schlussfolgerung von genereller Gültigkeit ist und auch auf mehrdimensionale, ausgedehnte Netzwerke wässriger Systeme übertragen werden kann, steht derzeit im Zentrum intensiver und spannender Forschungsarbeiten unter Verwendung der mehrdimensionalen Infrarotspektroskopie.

Literatur
[1] Cho M.: CRC Press, Boca Raton (2009)
[2] Hamm P und Zanni M.: Cambridge University Press, Cambridge (2011)
[3] Hunt N.: Chemical Society Reviews 7, 1837-1848 (2009)
[4] Kim Y. S. und Hochstrasser R. M.: Journal of Physical Chemistry B 113, 8231-6323 (2009)
[5] Fayer M. D.: Annual Reviews of Physical Chemistry 60, 21-38 (2009) und dort zitierte Literatur
[6] Jeffrey G. A.: Oxford University Press, New York (1997)
[7] Olschewski M., Lindner J. und Vöhringer P.: Angewandte Chemie 125, 2663-2667 (2013)
[8] Agmon N.: Chemical Physics Letters 244, 456-462 (1995)
[9] Bjerrum N.: Science 115, 385-390 (1952)


IR-Spektroskopie

Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.

Dr. Andrea Acker, Leipzig
Prof. Dr. Heinrich Bremer, Berlin
Prof. Dr. Walter Dannecker, Hamburg
Prof. Dr. Hans-Günther Däßler, Freital
Dr. Claus-Stefan Dreier, Hamburg
Dr. Ulrich H. Engelhardt, Braunschweig
Dr. Andreas Fath, Heidelberg
Dr. Lutz-Karsten Finze, Großenhain-Weßnitz
Dr. Rudolf Friedemann, Halle
Dr. Sandra Grande, Heidelberg
Prof. Dr. Carola Griehl, Halle
Prof. Dr. Gerhard Gritzner, Linz
Prof. Dr. Helmut Hartung, Halle
Prof. Dr. Peter Hellmold, Halle
Prof. Dr. Günter Hoffmann, Eberswalde
Prof. Dr. Hans-Dieter Jakubke, Leipzig
Prof. Dr. Thomas M. Klapötke, München
Prof. Dr. Hans-Peter Kleber, Leipzig
Prof. Dr. Reinhard Kramolowsky, Hamburg
Dr. Wolf Eberhard Kraus, Dresden
Dr. Günter Kraus, Halle
Prof. Dr. Ulrich Liebscher, Dresden
Dr. Wolfgang Liebscher, Berlin
Dr. Frank Meyberg, Hamburg
Prof. Dr. Peter Nuhn, Halle
Dr. Hartmut Ploss, Hamburg
Dr. Dr. Manfred Pulst, Leipzig
Dr. Anna Schleitzer, Marktschwaben
Prof. Dr. Harald Schmidt, Linz
Dr. Helmut Schmiers, Freiberg
Prof. Dr. Klaus Schulze, Leipzig
Prof. Dr. Rüdiger Stolz, Jena
Prof. Dr. Rudolf Taube, Merseburg
Dr. Ralf Trapp, Wassenaar, NL
Dr. Martina Venschott, Hannover
Prof. Dr. Rainer Vulpius, Freiberg
Prof. Dr. Günther Wagner, Leipzig
Prof. Dr. Manfred Weißenfels, Dresden
Dr. Klaus-Peter Wendlandt, Merseburg
Prof. Dr. Otto Wienhaus, Tharandt


Video: IR Spectroscopy Part -6 instrumentation - Dispersive IR Spectrophotometer with Animation (December 2021).